《生物化学(药)》课程作业

《生物化学(药)》课程作业篇一

生物化学作业--参考答案

1、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？（p141 3题）

答：酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，也就是来源与去路的影响。

1) 研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营养不良

或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现低血糖。

2）抑制糖异生：

①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生；

②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换，酶总量，酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶-1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等；

3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。

4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。

5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。

2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想他们为什们有降低血糖的作用？(p141 4题) 答：1）胰岛素

它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用，促进糖原的合成抑制糖异生，减少血糖来源，似血糖降低；

2）胰岛素促泌剂

 磺脲类药物，格列苯脲等，通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素，增加体内胰岛素水平而降低血糖； 格列奈类，如瑞格列奈，通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。

3）胰岛素曾敏剂

如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药，如二甲双胍，它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性，增加周围组织对胰岛素的敏感性，增加胰岛素介导的葡萄糖的利用，也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。

4）a-糖苷酶抑制剂，如阿卡波糖，在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。

3、治疗血浆胆固醇异常升高有哪些可能的措施？理论依据是什么？(p174 3题)

答：1） 血浆胆固醇异常升高的治疗措施主要：有调整生活方式与饮食结构、降脂药物治疗、血浆净化治疗、外科治疗和基因治疗。具体的治疗方案则应根据患者的血浆LDL-胆固醇水平和冠心病的危险因素情况而决定。而且，降脂治疗的目标亦取决于患者的冠心病危险因素。一般而言，危险因素越多，则对其降脂的要求就越高(即目标血脂水平越低)。

2） 但是继发型高脂血症的治疗主要是积极治疗原发病，并可适当地结合饮食控制和降脂药物治疗。

A. 控制理想体重 。肥胖人群的平均血浆胆固醇和三酰甘油水平显著高于同龄的非肥胖者。除了体重指数(BMI)与血脂水平呈明显正相关外，身体脂肪的分布也与血浆脂蛋白水平关系密切。一般来说，中心型肥胖者更容易发生高脂血症。肥胖者的体重减轻后，血脂

紊乱亦可恢复正常。

B. 运动锻炼 体育运动不但可以增强心肺功能、改善胰岛素抵抗和葡萄糖耐量，而且还可减轻体重、降低血浆三酰甘油和胆固醇水平，升高HDL胆固醇水平。

C. 戒烟 吸烟可升高血浆胆固醇和三酰甘油水平，降低HDL-胆固醇水平。停止吸烟1年，血浆HDL-胆固醇可上升至不吸烟者的水平，冠心病的危险程度可降低50%，甚至接近于不吸烟者。

D. 饮食治疗

血浆脂质主要来源于食物，通过控制饮食，可使血浆胆固醇水平降低5%～10%。饮食结构可直接影响血脂水平的高低。血浆胆固醇水平易受饮食中胆固醇摄入量的影响，进食大量的饱和脂肪酸也可增加胆固醇的合成。尽管单不饱和脂肪酸和多不饱和脂肪酸具有降低血浆胆固醇、LDL-胆固醇水平和升高HDL-胆固醇水平的作用，但是二者所含的热量都较高，如果摄入过多同样可引起超重或肥胖。因此，饮食中的不饱和脂肪酸也不宜过多。通常，肉食、蛋及乳制品等食物(特别是蛋黄和动物内脏)中的胆固醇和饱和脂肪酸含量较多，应限量进食。食用油应以植物油为主，每人每天用量以25～30g为宜。家族性高胆固醇血症患者应严格限制食物中的胆固醇和脂肪酸摄入。

E. 药物治疗

(1)血脂异常的药物治疗：目前国内外常用的药理机制清楚、疗效明确的调脂药物有4类。其中以降低血清总胆固醇和LDL胆固醇为主的有他汀类和树脂类。

① 他汀类：即三羟基三甲基戊二酰辅酶A(HMG-CoA)还原酶抑制剂，具有良好调脂疗效的一类调脂药物，也是目前临床使用最广泛的一类调脂药物。目前常用的他汀类药物有：洛伐他汀、辛伐他汀、普伐他汀、氟伐他汀、阿托伐他汀等。

树脂类(胆酸螯合剂)：该类药物有考来烯胺和考来替泊，它们都是不为肠道所吸收的高分子阴离子交换树脂。该类药物的共同特点是阻止胆酸或胆固醇从肠道吸收，促进胆酸或胆固醇随着粪便排出，促进胆固醇的降解。

F. 重度血脂异常的非药物治疗，多见于有基因遗传异常的患者。这些患者可以通过血浆净化治疗、外科治疗(如回肠末端部分切除术，门腔静脉分流术)等方法治疗。基因治疗在未来有可能攻克顽固性遗传性的血脂异常。

3、减肥的措施与理论依据？（p174 4题）

4、

答：减肥，主要从两方面考虑：控制热量的吸收和增加热量的消耗，也就是在选择减肥方法时应以物理减肥和减少饮食为主。

常用减肥方法有：

1）饮食控制。食物量的减少以及食物结构的合理搭配，不仅减少脂肪的吸收，而且在消耗玩储备糖原所提供的能量，会进一步消耗脂肪来供应机体能量的需求，从而达到减肥的目的。

2）有氧代谢运动。有氧运动可以大大提高机体的能量消耗，从而减肥，如跑步，游泳，骑自行车，爬山等。

3）药物。虽然不推荐大量使用，但是也是一种方法。脂解类激素药物，可以促进脂肪的动员；含肉碱类药物，有助于长链脂酰coA转运。两者都可以促进脂肪的分解，从而达到减肥的目的。

4）外科手术。当前面的方法都失效时，吸脂手术目前也成为局部美体塑性的热门手术，它可以直接减少脂肪组织。另外，中医的针灸，可以调理脏腑，运行气血，疏通筋脉，再加以饮食控制，可以达到减肥的效果。

5、肿瘤细胞的糖代谢特点：

答：（1）肿瘤细胞的功能独立于饥饿-饱食循环之外，需要葡萄糖持续供能，能与肝脏建立葡萄糖乳酸盐循环。处于肿瘤核心的细胞通常缺氧，引起低氧诱导因子（HIF）的增多，激活编码葡萄糖转运体和糖酵解酶的基因，产生肿瘤细胞生长额侵袭转移需要的能量。

（2）但有一种新的机制：肿瘤细胞即使在有氧的条件下，主要也通过无氧糖酵解获得能量，而非三羧酸循环和氧化磷酸化途径。这种有氧糖酵解现象叫做Warburg效应。这种现象产生的原因可能是，癌细胞内线粒体的功能障碍所致，也可能与酶谱的变化有关。尤其是三个关键酶（己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶）活性增加和同工酶谱的改变，以及糖异生关键酶活性的降低有关。

6、血浆脂蛋白与动脉粥样硬化的关系：

答：动脉粥样硬化（AS）是指在动脉壁细胞之间有大量的胆固醇酯的堆积，继而形成粥样斑块。而这些胆固醇主要来自于血浆脂蛋白。

1）VLDL与AS的关系：β-VLDL含丰富的ɑpoB和apoE，能与巨噬细胞表面特殊高亲和力受体作用进入胞内，使CE增加；

2）LDL与AS的关系：

A、LDL的主要成分是胆固醇，在动脉壁堆积过久会损伤内膜，形成粥样斑块；另外它还能刺激平滑肌细胞的增生；

B、巨噬细胞表面存在清道夫受体，能吞噬受修饰的LDL，且无负反馈作用，导致大量胆固醇蓄积变成泡沫细胞；

C、apoB是LDL主要的蛋白，氧化的apoB释放多种炎性产物，产物在动脉壁上蔓延，加速AS，apoB100是识别肝细胞及其周围靶细胞LDL-受体的决定性蛋白，平衡胆固醇代谢，其肝素结合区和动脉壁内的糖胺多糖结合利于脂蛋白酶作用，加速AS。

3）HDL与AS的关系：

A、HDL抗AS作用：首先，它能醋精胆固醇逆转运，清除巨噬细胞内胆固醇；定向调节造血干细胞的增值，增加单核细胞数量；抑制巨噬细胞的Ⅰ型干扰素反应；抑制LDL与血管内皮细胞和平滑肌细胞受体的结合；抑制动脉平滑肌细胞的增值抑制其合成氨基葡聚糖；

B、氧化的HDL,其胆固醇转运作用下降，抗AS的能力下降，且会加速其发生发展；

C、ApoA1是HDL的主要成分，在胆固醇转运中的关键，且具有抗氧化，抗炎，抗血栓内皮功能保护，抑制AS多种作用。

4) 其他还有一些重要的载脂蛋白：

如apoE具有抗AS的作用，具体机制：机制细胞信号传导以及防止细胞进入G1期而抑制血小板生长因子（PGF）诱导的SMC的增值和迁移；激活NO合酶，刺激血小板产生足够的NO释放到胞外，抑制血小板的聚集；增加外周细胞胆固醇流出及血浆中胆固醇脂蛋白的清除；抑制脂蛋白的氧化，减少氧化型低密度脂蛋白（XO-LDL）和氧化型极低密度脂蛋白（XO-VLDL）形成，减少泡沫细胞的生成。

7、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？CO中毒可致呼吸停止，其在机制是什么？（p195 2题）

答：1）常见的呼吸链电子传递抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、萎锈灵、抗霉素A、氰化物、co、叠氮化物以及硫化氢。

3）CO中毒导致呼吸停止的机制：CO可与还原型的细胞色素氧化酶的二价铁结合，抑制该酶的活性，影响组织细胞呼吸和氧化过程，阻碍对养的利用。此外，CO经呼吸进入肺部后，通过肺泡细胞弥散入血与Hb结合形成COHb，与氧气竞争结合Hb，其亲和力高，但是解

离率低，导致组织缺氧，呼吸停止。

8、胞质中的NADH+H如何通过线粒体氧化呼吸链进行氧化的？（p195 3题）

答：胞质中的NADH+H是通过以下两种穿梭运送系统而到达线粒体基质，然后在通过线粒体内膜上的呼吸链进行氧化：

 磷酸甘油穿梭途径：胞质中的以NADH+H为辅酶的磷酸甘油脱氢酶可以将磷酸二轻丙酮还原为磷酸丙酮，后者可以扩散到线粒体基质内，而基质内有一种含有FAD的ɑ-磷酸甘油脱氢酶，它可以催化进入的磷酸甘油，形成FADH2，于是胞质内的NADH+H间接地形成了线粒体内的FADH2，后者通过呼吸链产生ATP；

苹果酸-草酰乙酸穿梭途径：线粒体基质内有一种苹果酸脱氢酶，可以催化进入的苹果酸脱氢形成草酰乙酸和NADH+H，电子传递顺序为NADH→CoQ→复合体Ⅲ→细胞色素C→复合体IV→O2。

9、列举血案的来源和去路，并分析谷氨酸和精氨酸治疗肝性脑病（肝昏迷）的生化基础。（p221 4题）

答：1) 氨的来源：

内源性：1. 组织中氨基酸分解生成的氨 组织中的氨基酸经过联合脱氨作用脱氨或经其它方式脱氨，这是组织中氨的主要来源。组织中氨基酸经脱羧基反应生成胺，再经单胺氧化酶或二胺氧化酶作用生成游离氨和相应的醛，这是组织中氨的次要来源，组织中氨基酸分解生成的氨是体内氨的主要来源。膳食中蛋白质过多时，这一部分氨的生成量也增多。 2. 肾脏来源的氨 血液中的谷氨酰胺流经肾脏时，可被肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺酶(glutaminase)分解生成谷氨酸和NH3。 3. 肠道来源的氨 这是血氨的主要来源。正常情况下肝脏合成的尿素有15?0%经肠粘膜分泌入肠腔。肠道细菌有尿素酶，可将尿素水解成为CO2和NH3，这一部分氨约占肠道产氨总量的90%(成人每日约为4克)。肠道中的氨可被吸收入血，其中3/4的吸收部位在结肠，其余部分在空肠和回肠。氨入血后可经门脉入肝，重新合成尿素。这个过程称为尿素的肠肝循环(entero?hepatin circulation of urea)。

外源性： 肠道中的一小部分氨来自腐败作用(putrescence)。这是指未被消化吸收的食物蛋白质或其水解产物氨基酸在肠道细菌作用下分解的过程。腐败作用的产物有胺、氨、酚、吲哚、H2S等对人体有害的物质，也能产生对人体有益的物质，如脂肪酸、维生素K、生物素等。

2)氨的去路

氨是有毒的物质，人体必须及时将氨转变成无毒或毒性小的物质，然后排出体外。主要去路是在肝脏合成尿素、随尿排出；一部分氨可以合成谷氨酰胺和门冬酰胺，也可合成其它非必需氨基酸；少量的氨可直接经尿排出体外。

3）肝脏是人体重要的解毒器官。人体新陈代谢产生的各种有害物质都必须经过肝脏的解毒处理，生命得以维持。当严重的肝病(如肝硬化、急性肝炎、肝癌)引起的代谢紊乱，肝解毒功能严重损害，使中枢神经系统中毒发生昏迷，称为肝昏迷。用谷氨酸和精氨酸可以治疗。

机制：谷氨酸盐理论上，谷氨酸可与氨结合成谷氨酰胺从而降低血氨，谷氨酰胺则随血流到达肾脏，在肾内由谷氨酰胺酶分解成谷氨酸及氨，谷氨酸被重吸收人血重复利用，而氨则成为钱盐随尿排出体外。精氨酸作用机制是促进鸟氨酸循环，使更多的血氨转变成尿素。总的来讲，二者都可以加速血氨的清除和代谢。

10、何谓转氨基作用？体内重要的转氨酶有哪几种？测定血清中的这些转氨酶的活性有何意义？（p221 5题）

答：1）转氨基作用 指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。

2）转氨酶的种类很多，体内除赖氨酸、苏氨酸之外，其余α－氨基酸都可参加转氨基作用并各有其特异的转氨酶。其中以谷丙转氨酶（ALT）和谷草转氨酶（AST）最为重要。前者是催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用，后者是催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用。

3）转氨酶催化的反应都是可逆的。转氨酶可按底物的不同分成3大类。L-a-氨基酸（酮酸转氨酶）、ω-氨基酸（酮酸转氨酶）和D-氨基酸转氨酶。转氨酶的辅基是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺，两者在转氨基反应中可互相变换。

转氨酶参与氨基酸的分解和合成。氨基酸转氨后生成的酮酸或醛酸可经氧化分解而供能，也可转变成糖类或脂肪酸。相反，酮酸或醛酸也可经转氨酶的作用而生成非必需氨基酸。某些氨基酸之间的互变也有转氨酶参与。

在高等动物各组织中，活力最高的转氨酶是谷氨酸：草酰乙酸转氨酶（GOT）和谷氨酸：丙酮酸转氨酶（GPT）。GOT以心脏中活力最大，其次为肝脏；GPT则以肝脏中活力最大，当肝脏细胞损伤时，GPT释放到血液内，于是血液内酶活力明显地增加。在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否，急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人；而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断，心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。

需要注意的是，转氨酶非常敏感，健康人在一天之内的不同时间段检查，转氨酶水平都有可能产生波动。因此，健康人的转氨酶水平也是有可能暂时超出正常范围的，所以不是转氨酶高就一定需要用药治疗的。

11、已知尿酸是嘌呤核苷酸代谢的终产物，说明痛风症与尿酸的相关性并从酶学的角度说明使用别嘌呤醇治疗痛风的机制？（p232 3题）

答：1）尿酸是人体嘌呤分解代谢的终产物，水溶性差，当进食高嘌呤饮食、体内核酸大量分解或者肾脏疾病而使尿酸排泄障碍，导致血尿酸升高。而痛风症，是当血尿酸含量升高达8mg/100ml，尿酸盐晶体即可沉淀于关节、软组织、软骨和肾等处，导致关节炎、尿路结石以及肾疾病。

2）别嘌呤治疗痛风症的机制：尿酸是由黄嘌呤氧化而生成的，这一步关键酶使黄嘌呤氧化酶。但是别嘌呤是黄嘌呤氧化酶抑制剂，它可以使该酶失去活性，黄嘌呤就不能转化形成尿酸，高尿血症消除，所以可以治疗痛风。

12、列举几种嘌呤与嘧啶抗代谢物的名称，并举例说明抗代谢物具有抗肿瘤作用的机制（p232 5题）

答：1）嘧啶拮抗物：氟尿嘧啶、阿糖胞苷、环胞苷等；嘌呤拮抗物：6-巯基嘌呤、氮杂丝氨酸、甲氮蝶呤。

例如，6－巯嘌呤。6-巯嘌呤是嘌呤拮抗药。其化学结构与次黄嘌呤相似，为嘌呤核苷酸合成抑制剂。在体内，经次黄嘌呤－鸟苷酸酶（HGPRT）的催化，6－MP首先转变成硫代肌苷酸，后者阻止肌苷酸转变为腺苷酸和鸟苷酸，从而干扰嘌呤代谢、阻碍DNA合成，使肿瘤细胞不能增殖。6－MP→次黄嘌呤－鸟苷酸酶→硫代肌苷酸→阻止肌苷酸转变为腺苷酸和鸟苷酸。对S期细胞及其他期细胞有效。临床主要用于儿童急性淋巴母细胞性白血病的

《生物化学(药)》课程作业篇二

《生物化学》作业参考答案

四、名词解释：

1. 酶的活性中心 必需基团在空间结构中彼此靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定空间区域。

2. 葡萄糖耐量： 指人体对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象。

3. 底物水平磷酸化 底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能键，然后

将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。

4. 糖异生 由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

5. 翻译 以mRNA为模板指导蛋白质的合成过程称为翻译。

6．糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程。

7．氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。

8．同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。

9．电泳：带电粒子在电场中泳动的现象。

10．核小体：染色体的基本组成单位，由DNA与组蛋白缠绕而成。

五、写出下列酶促反应方程式的底物和产物

1、脂酰CoA合成酶 脂肪酸+HSCoA+ATP------脂酰CoA+AMP+PPi

2、柠檬酸合成酶 乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸

3、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ NH3+CO2+H2O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi{《生物化学(药)》课程作业}.

4、丙酮酸羧化酶 丙酮酸+ CO2+ATP-----草酰乙酸+ADP+Pi

5、HMGCoA合成酶 乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA

6．柠檬酸合成酶 乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸

7．己糖激酶 葡萄糖+ATP----6-磷酸－葡萄糖+ADP+Pi

8．氨基甲酰磷酸合成酶I NH3+CO2+H2O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi

9．葡萄糖6－磷酸酶 6-磷酸－葡萄糖------葡萄糖

10．HMGCoA合成酶 乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA

六、简答题：

1、简述蛋白结构与功能的关系

蛋白的构象和功能是由一级结构所决定的，氨基酸的排列顺序决定了肽链的折叠、盘曲方式，决定了蛋白的空间结构，有什么样一级结构就有什么样的空间结构。而蛋白的多种功能与各种蛋白的特定空间结构密切相关，空间结构是其功能的基础，空间结构发生变化其功能也随之改变。

2、请写出米曼方程式，并说明Km的意义。

V=Vmax[S]

Km +[S]

Km的意义：米氏常数的意义：①Ｖ＝1/2Ｖmax时，Km＝1/2[S]，即Km为反应速度等于最大速度一半时的[S]。Km为酶的特征性常数，单位为mmol/L。不同酶有不同的Km值，同一酶催化不同底物则有不同的Km值。各同工酶的Km值也不同，可借Km值鉴别之。②Km可以表示酶和底物的亲和力。③Km可以判断酶作用的最适底物。

3、什么是酶原的激活?其化学本质是什么?有什么生理意义?

在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程叫做酶原的激活。其化学本质是活性中心的形成和暴露的过程。避免细胞自身消化，又使酶原到特定部位发挥作用，同时又是酶的贮存形式。

4、写出血糖的来源与去路。

血糖有多条来源和去路，二者相互协调相互制约，共同维持血糖浓度的动态平衡。血糖的主要来源有：食物糖类的消化吸收，肝糖原分解，糖异生作用。血糖的主要去路是：氧化分解，合成糖原，合成脂肪，转变为氨基酸等其他物质。血糖的各条代谢途径受升糖激素和降糖激素两大类激素的调节控制。

5、以竞争性抑制原理，说明磺胺类药物的作用机理。

应用竞争性抑制的原理可阐明某些药物的作用机理。如磺胺类药物便是通过竞争性抑制作用抑制细菌生长的。对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时不能利{《生物化学(药)》课程作业}.

用环境中的叶酸，而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，利用对氨苯甲酸（PABA）、二氢喋呤及谷氨酸合成二氢叶酸（FH2），后者在二氢叶酸还原酶的作

用下进一步还原成四氢叶酸（FH4），四氢叶酸是细菌合成核酸过程中不可缺少的

辅酶。磺胺类药物与对氨苯甲酸结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可以抑制二氢叶酸的合成。

6．请简述LDL的细胞受体代谢途径。

答：LDL由VLDL在血中转变而来。是转运胆固醇到肝外组织的主要形式，与外周组织细胞膜上LDL受体结合细胞膜向内凹陷，形成吞饮小泡，与溶酶体结合，并酶解而代谢。

7．肌糖原分解可以补充血糖浓度吗？

答：肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，故肌糖原不能直接分解为葡萄糖补充血糖浓度。但肌糖原可经糖酵解作用生成乳酸，后者经血循环进入肝，经糖异生作用转变为葡萄糖，释放入血，可以补充血糖浓度。

8．简述饥饿或糖尿病患者出现酮血症的原因？

在正常条件下，血中仅含少量的酮体。在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝生成酮体大大增加；当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血液酮体升高，可导致酮血症.

9．请写出米氏方程，并计算反应速度为90%Vmax时[S]与10%Vmax时[S]之比是

V=Vmax[S]

Km +[S]

多少？。将上述两条件分别带入米氏方程，可得两者之比是81比1。（

10. 简述糖酵解的生理意义。

答：（1）是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式；（2）是某些组织细胞（成熟红细胞、视网膜、睾丸等）的主要供能方式；（3）糖酵解的产物为某些物质合成提供原料，如糖酵解的终产物乳酸是糖异生的重要原料）；磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，参与脂肪的合成；丙酮酸可转变为丙氨酸，参与蛋白质的合成等。

七、问答题：

1、请简单谈下维生素B１缺乏对糖代谢有何影响？

维生素B１是丙酮酸氧化脱氢酶系的重要辅酶TPP的组成成分；丙酮酸氧化脱羧反应是糖的有氧氧化的重要环节；维生素B１缺乏可使丙酮酸氧化脱羧反应受阻，影响糖的有氧氧化；终致丙酮酸积聚,能量生成障碍和乳酸生成过多，严重者会产生代谢性酸中毒。

2、一分子软脂酸（16C）彻底氧化净生成几分子ATP？（要求写出计算依据及线粒体内β-氧化的过程）

脂肪酸氧化过程可大致分为脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化过程及乙酰CoA的彻底氧化等四个阶段。

1．脂肪酸的活化是指脂肪酸转变为脂酰CoA的过程。在胞液中进行。消耗2个ATP.

2．氧化脂肪酸的酶系存在于线粒体的基质内，因此活化的脂酰CoA必须进入线粒体基质才能进行氧化分解。活化的脂酰CoA可借助肉碱携带，在肉碱脂酰转移酶Ⅰ、Ⅱ的作用下通过线粒体内膜进入线粒体基质。

3．脂肪酸β-氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢和硫解等四步连续反应，使脂酰基分解为乙酰CoA。

4．脂肪酸β-氧化过程中生成的乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O，并释放出能量。

脂肪酸β-氧化, 16C可以经7次β-氧化，一次β-氧化脱下一分子NADH和一分子FDAH2生成8分子乙酰CoA，所以，5×7+8×12-2，共计129分子的ATP。

3、请从磷酸戊糖途径解释蚕豆病的发病机理。

答：糖的磷酸戊糖途径能提供NADPH，作为供氢体参与体内许多重要的还原反应：

①参与还原性生物合成，如胆固醇、脂肪酸的合成；②维持还原型谷胱甘肽

的正常含量；③作为加单氧酶体系的成分，参与激素、药物和毒物的生物转化作用。6-磷酸葡萄糖脱氢酶是磷酸戊糖途径的关键酶，先天性缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶可造成NADPH生成减少，不能维持还原型谷胱甘肽的正常含量，进而红细胞膜氧化易于破碎而溶血，吃蚕豆后而发病，故名蚕豆病。

4．讨论三种RNA在蛋白质合成中的作用。

答：RNA可分三种，分别是信使RNA（mRNA），转运RNA（tRNA）和核蛋白体RNA（rRNA）。

（1）mRNA遗传密码的作用。DNA转录生成mRNA，因此将遗传信息通过mRNA来

指导蛋白质的生物合成，mRNA通过密码成为蛋白质合成的直接模板。

（2）tRNA的结构有反密码环和氨基酸臂，因此既能以氨基酸臂与氨基酸连接而

运输氨基酸，又能以反密码环中的反密码子与mRNA上的密码进行配对结合。保证了蛋白合成中氨基酸运输及进位的专一性。

（3）rRNA从结构上可分大、小两个亚基， rRNA可和多种蛋白构成复合体，将{《生物化学(药)》课程作业}.

氨基酸连接起来构成多肽链的装配机，成为蛋白质合成的场所。

《生物化学(药)》课程作业篇三

《生物化学(乙)》必做作业答案

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《生物化学（乙）》课程作业答案（必做）

第二章 蛋白质化学

一、填空题

1.答案：肽键 氨基 羧基 共价键

2. 答案：16% 氨基酸 20种 甘氨酸 脯氨酸 L-—氨基酸

3. 答案：—螺旋 β—折叠 β—转角 无规卷曲

4. 答案：氢键 离子键(盐键) 疏水作用 范德华力

5. 答案：亚基

6. 答案：颗粒表面水化膜 表面带有同种电荷，

二、名词解释

1. 蛋白质一级结构：答案：指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。

2. 肽键平面：答案： 肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面，称为肽单元或肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。

3. 亚基：答案： 某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时，由两条以上的肽链组成，这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。

4. 变构效应：答案：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。

5.肽：答案：一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽键，多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽。

三、问答题

1．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？

答案：蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有 α－螺旋、 β－折叠、β －转角和无规卷曲四种。在 α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持 α－螺旋稳定。在 β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交

错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持 β－折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180°回折，回折部分称为 β－转角。 β－转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为辅氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

第三章 核酸化学

一、填空题

1. 答案： 5′ 3′

2. 答案： 氢键 碱基堆集力

3. 答案： dAMP dGMP dCMP dTMP AMP GMP CMP UMP

4. 答案： 2nm 3.4nm 10 0.34nm

二、名词解释

1. DNA双螺旋结构：答案：大多数生物的DNA分子都是双链的，而且在空间形成双螺旋结构。DNA分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋。两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。

2. 碱基互补规律：答案：腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连，使碱基形成了配对。这种严格的配对关系称为碱基互补规律。

3. DNA变性：答案：在理化因素作用下，破坏DNA双螺旋稳定因素，使得两条互补链松散而分开成为单链，DNA将失去原有的空间结构，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。

三、问答题

1. 比较试简述DNA、RNA在分子组成上的特点

答案：组成RNA的碱基是A、G、C、U，而组成DNA的碱基是A、G、C、T。 戊糖不同之处是RNA含有核糖，而DNA含有脱氧核糖。组成RNA的基本核苷酸分别是AMP、GMP、CMP和UMP四种。 组成DNA的基本核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种。DNA分子由两条反向平行并且彼此完全互补的脱氧核糖核苷酸链组成，RNA是单链核酸，会形成局部的链内配对。

第四章 酶

一、填空题

1. 答案：ES 相同斜率的直线， Km减小 Vmax降低

2. 答案：酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂，抑制剂

二、名词解释

1. 酶的辅助因子：答案：指结合酶的非蛋白质部分，主要有小分子有机化合物及某些金属离子。小分子有机化合物根据它们与酶蛋白的亲和力大小，又分辅基和辅酶两种。前者与酶蛋白亲和力大，后者亲和力小。辅基和辅酶在酶促反应过程中起运载底物的电子、原子或某些化学基团的作用。常见的辅基和辅酶分子中多数含有B族维生素成分。

2. 活性中心：答案：酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。活性中心的结构是酶分子中在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，在一级结构上可能位于肽链的不同区段，甚至位于不同的肽键上，通过折叠、盘绕而在空间上相互靠近。

3. 酶原激活：答案：指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。酶原激活在分子结构上是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。

4. 同工酶：答案：能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器官，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。

三、问答题

1.论述影响酶反应速度的因素。

答案：（1）底物浓度对反应速度的影响：在一定[E]下，将[S]与v作图，呈现双曲线，当底物浓度较低的初始反应阶段底物浓度与反应速度成正比，然后处于混合级反应阶段，当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和。此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。

（2）酶浓度对反应速度的影响： 当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。

（3）温度对反应速度的影响：酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。 酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。

（4）pH对反应速度的影响：pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。 酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。

（5）抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。 按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用 和可逆抑制作用两大类。

（6）激活剂对反应速度的影：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。 酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg、Mn、Cl等。 2+2+-

第五章 糖代谢

一、填空题

1．答案：2 3

2．答案：胞液 己糖激酶或葡萄糖激酶 6-磷酸果糖激酶-l 丙酮酸激酶

3．答案：线粒体 糖酵解

二、名词解释

1．糖酵解：答案：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的过程，称为糖的无氧分解（或无氧氧化）。由于此反应过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似，故又称为糖酵解（或无氧酵解）。

2．乳酸循环：答案：在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取，这种循环进行的代谢途径叫做乳酸循环。

3. 糖异生：答案：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。非糖物质：乳酸、甘油、生糖氨基酸等。糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。

三、问答题

1．以葡萄糖为例，比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。

答案：糖酵解和糖有氧氧化的异同见表6-1。

表6-1 糖酵解和糖有氧氧化的异同

比较项目 糖 酵 解 糖 有 氧 氧 化

反应部位 胞液 胞液和线粒体

反应条件 无氧 有氧

受氢体 NAD+ NAD、FAD +

限速酶 己糖激酶或葡萄糖激酶、 己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-l、

6-磷酸果糖激酶-l、 丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、

丙酮酸激酶。 柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、

α-酮戊二酸脱氢酶复合体。

生成ATP数 1分子G氧化分解净生成2分子ATP 净生成36或38分子ATP

产能方式 底物水平磷酸化 底物水平磷酸化和氧化磷酸化，后者为主

终产物 乳酸 CO2和H2O

生理意义 糖酵解是肌肉在有氧条件下进行收 糖的有氧氧化是机体获得能量的主要途径；

缩时迅速获得能量的重要途径；是 三羧酸循环是体内糖、脂肪、蛋白质三大营

机体缺氧时获得能量的主要途径； 养物质彻底氧化分解共同的最终代谢通

路；

是成熟红细胞获得能量的唯一方 是体内物质代谢相互联系的枢纽。

式；是神经、白细胞、骨髓等组织

细胞在有氧情况下获得部分能量的

有效方式。

2．何谓三羧酸循环？有何特点？

答案： 三羧酸循环是以乙酰辅酶A的乙酰基与草酰乙酸缩合为柠檬酸开始，经过两次脱羧和4次脱氢等反应步骤，最后又以草酰乙酸的再生为结束的连续酶促反应过程，此过程存在于线粒体内。因为这个反应过程的第一个产物是含有三个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环，也叫做柠檬酸循环。

三羧酸循环特点：①在有氧条件下进行；②在线粒体内进行；③有两次脱羧和4次脱氢；④受氢体是NAD和FAD；⑤循环1次消耗1个乙酰基，产生12分子ATP；⑥产能方式是底物磷酸化和氧化磷酸化，以后者为主；⑦循环不可逆；⑧限速酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体；⑨关键物质草酰乙酸主要由丙酮酸羧化回补。 +

第六章 脂代谢

一、填空题

1. 答案：经三羧酸循环氧化供能 合成脂肪酸 合成胆固醇 合成酮体等

2. 答案：乙酰乙酸 β-羟丁酸 丙酮 肝细胞 乙酰CoA 肝外组织

3. 答案：转运外源性脂肪 转运内源性脂肪 转运胆固醇 逆转胆固醇

二、名词解释

1．必需脂肪酸：答案：机体必需但自身又不能合成或合成量不足、必须靠食物提供的脂肪酸称必需脂肪酸，人体必需脂肪酸是一些不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。

2．激素敏感性脂肪酶：答案：是指脂肪细胞中的三脂酰甘油脂肪酶。它对多种激素敏感，其活性受多种激素的调节，胰岛素能抑制其活性；胰高血糖素、肾上腺素等能增强其活性。是脂肪动员的限速酶。

《生物化学(药)》课程作业篇四

生化(药)离线选做作业

浙江大学远程教育学院

《生物化学（药）》课程作业（选做）

姓名：

年级： 郑迪 14秋 学 号： 学习中心： 714007222009 温州学习中心

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一、 选择题

1.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入 A

A.硫酸铵

B. 三氯醋酸

C.氯化汞

D.对氯汞苯甲酸

E. 1mol/L HCL

2. 维系蛋白质一级结构的化学键是 E

A.盐键

B. 疏水键

C. 氢键

D. 二硫键

E. 肽键

3. 对具四级结构的蛋白质进行一级结构分析时 E

A.只有一个自由的-氨基和一个自由的-羧基

B.只有自由的-氨基，没有自由的-羧基

C.只有自由的-羧基，没有自由的-氨基

D.既无自由的-氨基，也无自由的-羧基

E.有一个以上的自由-氨基和-羧基

4. 蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于 B

A.一级结构

B.二级结构

C.三级结构

D.四级结构

E.五级结构

5. 螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？ D

A.2.5

B.2.7

C.3.0

D.3.6

E. 4.5

二、填空题{《生物化学(药)》课程作业}.

1. 蛋白质 分子构象 改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称 变构效应剂 。

2. 蛋白质在处于大于其等电的pH环境中，带 负电荷 ，在电场中的向 正极 移动。反之，则向电场负极移动。

3. 稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是氢键 ，有 离子键（盐键）、 疏水作用 及范德华力等非共价键。

4. 构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为 亚基 。

5. 蛋白质溶液是亲水胶体溶液，维持其稳定性的主要因素是 颗粒表面水膜化 及表面带有同种电荷。

三、名词解释

1.蛋白质一级结构：蛋白质分子多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。

2.蛋白质的构象：各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在，而是通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠，形成特定的空间三维结构，这种空间结构成为蛋白质的构象。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系。

3.α-螺旋：是多肽的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为①、为一右手螺旋；②、螺旋每圈包含

3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③、螺旋以氢键维系。

4.β-折迭：是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其结构特征为：①、有若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；②、主链骨架伸展呈锯齿状；③、借相邻主链之间的氢键维系。

5.β-转角：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：①、主链骨架本身以大约180°回折；②、回折部

分通常由四个氨基酸残基构成；③、构象依靠第一残基的—CO基与第四残基的—NH基之间形成氢键来维系。

6.无规则卷曲：多肽链的主链除了α-螺旋、β-折叠和β-转角外，还有一些无确定规律性的折叠方式，这种无确定规律的主链构象称为无规卷曲。

7.蛋白质的三级结构：是指蛋白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。包括形成主链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。也就是一条多肽链的完整的三维结构。稳定三级结构的因素是侧链基团的次级键的相互作用，包括氢键、离子键（盐键）、疏水作用、范德华力。

8.蛋白质的四级结构：就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范德华力、疏水键等非共价键。具有四级结构的蛋白质也称寡聚蛋白。

9.盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。

10.变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构相应的蛋白质称为变构蛋白质，常有四级结构。以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。

11.肽：一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合及生成肽键，多个氨基酸以肽键连接成

的反应产物称为肽。

四、问答题

1．-螺旋的结构特点是什么？

答：α-螺旋结构是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：①肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基使螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，每个残基上升0.15nm，螺旋半径0.23nm；②α-螺旋的每个肽键的N-H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。③氨基酸侧链伸向螺旋外侧，不参与α-螺旋的形成。

2. 简述蛋白质空间结构

答：蛋白质的空间结构包括：①蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺